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Digestion des protéines

La digestion des protéines est un processus complexe qui commence dès la bouche et se poursuit dans tout le tube digestif. Elle implique une succession d’enzymes et de transformations chimiques, jusqu’à l’absorption des acides aminés dans l’intestin. La digestion des protéines est différentes des glucides et des lipides. Voyons le trajet, de la bouche à la fin de l’intestin.

La bouche a une action mécanique uniquement.
La mastication fragmente les protéines, mais aucune transformation chimique n’a lieu à ce stade.

Rôle de l’estomac dans la digestion des protéines

Section intitulée « Rôle de l’estomac dans la digestion des protéines »

Dans l’estomac, les protéines subissent une transformation majeure grâce à l’acidité et aux enzymes spécifiques.

  • L’enzyme active principale est la pepsine.
  • Sa forme inactive est le pepsinogène, qui se transforme en pepsine sous l’action de l’acide chlorhydrique (HCl).

Au niveau du duodénum, la digestion des protéines se poursuit grâce à :

  • La trypsine pancréatique (forme inactive : trypsinogène + chymotrypsinogène).
  • Ces enzymes transforment les polypeptides en dipeptides, tripeptides et acides aminés libres.

La bile joue un rôle clé en basifiant le milieu pour permettre l’action des sucs pancréatiques. Le pH atteint environ 7.

Dans l’intestin grêle, une autre enzyme prend le relais :

  • L’erepsine (forme inactive : entérokinase).
  • Elle permet de terminer la digestion en réduisant les peptides en acides aminés libres.

Les villosités intestinales assurent environ 80 % de l’absorption des acides aminés.
Elles permettent au corps de récupérer les éléments nécessaires à la reconstruction des protéines.

Le côlon n’a pas de rôle direct dans la digestion des protéines.
Il se limite à réabsorber l’eau pour réguler la consistance des selles.

  • En cas de perméabilité intestinale, des protéines mal digérées peuvent passer → risques d’allergies.
  • Si elles fermentent, elles génèrent des gaz odorants.

Une fois absorbés, les acides aminés rejoignent le système porte et sont dirigés vers le foie, où ils sont utilisés pour :

  • reconstruction tissulaire
  • fabrication des protéines plasmatiques
  • synthèse d’enzymes et d’hormones
  • néoglucogenèse

Une malabsorption des protéines peut avoir plusieurs origines :

  • mastication insuffisante
  • insuffisance d’acide chlorhydrique
  • production enzymatique insuffisante (constitutionnelle)
  • transit trop rapide
  • excès de fibres
  • hyperthyroïdie
  • régimes de dissociation alimentaire trop stricts

Conséquences d’une mauvaise digestion des protéines

Section intitulée « Conséquences d’une mauvaise digestion des protéines »

Quand les protéines ne sont pas correctement digérées :

  • certains acides aminés et polypeptides atteignent le côlon.
  • ils provoquent des putréfactions dans le côlon gauche → production de gaz malodorants.
  • ces sous-produits incluent : hydrogène sulfuré, putrécines, cadavérines, ptomaïnes, indols, scatols, alcools, mercaptans…

Déchets générés par le métabolisme des protéines

Section intitulée « Déchets générés par le métabolisme des protéines »

Deux principaux déchets sont issus du métabolisme protéique :

  1. L’urée

    • produite lors de la désamination dans le foie.
    • l’ammoniac (NH3) se combine au CO2 pour former l’urée, éliminée par les reins.
  2. L’acide urique

    • provient de la dégradation des bases puriques de l’ADN et de l’ARN (adénine et guanine).
    • éliminé par les urines (majoritairement) et les selles.
    • en excès, il provoque la goutte.
  • Les purines → famille de molécules présentes dans l’alimentation et dans les cellules.
  • Les bases puriques → adénine (A) et guanine (G), qui composent l’ADN et l’ARN.
  • Leur dégradation produit de l’acide urique.

Plus un aliment contient de noyaux cellulaires, plus il génère de bases puriques et donc d’acide urique.

Exemples :

  • Thé : 2800 mg / 100 g
  • Levure de bière : 2000 mg / 100 g
  • Café : 1169 mg / 100 g
  • Ris de veau : 1050 mg / 100 g
  • Chocolat : 820 mg / 100 g
  • Sardines : 315 mg / 100 g
  • Morue : 285 mg / 100 g
  • Foie de veau : 244 mg / 100 g
  • Bœuf : 185 mg / 100 g

La cuisson modifie la qualité nutritionnelle des protéines.

  • Formation de composés toxiques

    • AGE (Produits de Glycation Avancée – Advanced Glycation End-products) → liés au vieillissement et aux maladies chroniques.
    • Réaction de Maillard → goût et brunissement, mais aussi composés potentiellement nocifs.
  • Perte en acides aminés essentiels

    • la chaleur détruit certains AAE, en particulier la lysine.
    • plus la cuisson est longue et chaude, plus la perte est importante.

Recommandations officielles sur les besoins quotidiens en protéines

Section intitulée « Recommandations officielles sur les besoins quotidiens en protéines »

Les ANC (Apports Nutritionnels Conseillés) varient selon l’âge et les situations :

GroupeBesoin en protéines (g/kg/jour)
0-1 mois2.6
12-24 mois1.0
24-36 mois0.9
5-10 ans0.9
Adolescents0.8-0.9
Jeunes adultes0.8
Femmes enceintes0.9
Femmes allaitantes1.4
Personnes âgées1.0

Outre l’âge, les besoins en protéines dépendent de :

  • l’activité physique
  • le stress et le mode de vie
  • la qualité des protéines (teneur en AAE)
  • la digestibilité (cuisson, germination, fermentation, fibres, facteurs antinutritionnels)
  • l’état de santé et l’encrassement cellulaire

Pour évaluer la valeur d’une protéine selon sa teneur en AAE et sa digestibilité, différents indices existent :

  • Index chimique (IC)
  • PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score)
  • DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score)

Autres méthodes (moins utilisées aujourd’hui) :

  • Valeur biologique (VB)
  • Utilisation protéique nette (UPN)